Las enzimas reciben su nombre en función de su actividad específica, así, por ejemplo, la enzima «ureasa» cataliza con eficiencia la hidrólisis de la urea, las proteasas actúan sobre las proteínas, las amidasas sobre las amidas, etc. Todas las enzimas desde el punto de vista químico son proteínas, pero pueden asociarse con substancias no proteínicas, llamadas coenzimas o grupos prostéticos, que son esenciales para la acción de la enzima. A veces las enzimas son inactivas catalíticamente, si no se encuentran en presencia de ciertos iones metálicos. A la luz de muchos estudios se ha logrado establecer que no toda la molécula de proteína presenta actividad catalítica, sino únicamente una región relativamente pequeña, la cual se denomina centro activo. Los mecanismos de reacción de las enzimas son muy complejos, implicando un número de etapas elementales cada una de las cuales puede incluir interacciones complejas entre varios grupos de las moléculas de la enzima y el sustrato. En las reacciones catalizadas por enzimas las velocidades de reacción, así como los mecanismos se ven afectados por cambios en la concentración, el pH y la temperatura.
Se ha propuesto que las enzimas contienen en sus «centros activos» ácidos (AH) o bases (B) de manera que se puede calcular su fuerza ácida o básica. Así la pepsina, enzima que cataliza la hidrólisis de ciertos enlaces pépticos en el estómago, tiene un valor de fuerza ácida (pK)
La enzima es ligeramente elipsoidal de dimensiones 50 X 42 X 38 Angstroms. En esta estructura se pueden ver un enlace azufre-azufre en el extremo derecho, y un átomo de zinc (Zn2+) en el centro, alrededor del cual se sitúa el «sitio activo». El ion Zn2+es absolutamente esencial para la actividad enzimática de la carboxipeptidosa A. Sin embargo se puede cambiar ese ion por otros iones metálicos como Mn2+, Fe2+, Co2+, Ni2+, etc., cambiándose tanto la actividad como la selectividad de la enzima.
El único grupo orgánico que puede dar este valor es el COOH–. También hay enzimas con caracter básico como la quimotripsina y la colinesterosa con un pK=7.2.
La enzima es ligeramente elipsoidal de dimensiones 50 X 42 X 38 Angstroms. En esta estructura se pueden ver un enlace azufre-azufre en el extremo derecho, y un átomo de zinc (Zn2+) en el centro, alrededor del cual se sitúa el «sitio activo». El ion Zn2+es absolutamente esencial para la actividad enzimática de la carboxipeptidosa A. Sin embargo se puede cambiar ese ion por otros iones metálicos como Mn2+, Fe2+, Co2+, Ni2+, etc., cambiándose tanto la actividad como la selectividad de la enzima.
El mecanismo más simple para explicar la acción enzimática es el modelo de Michaelis-Menten:
E +S <—-> ES —-> E + P
En este modelo la enzima (E) se liga al sustrato (S) para formar un complejo enzima-sustrato (ES). Este puede separarse nuevamente en enzima y sustrato libre o transformar el sustrato en producto (P). Como en cualquier reacción elemental (i.e. una reacción que ocurre por simple colisión entre reactivos), la velocidad de cada paso será proporcional a la concentración de los reactivos de ese paso.
